LE NANOPARTICELLE AIUTANO A CAPIRE LA FORMAZIONE DELLE “MOLECOLE PRIMORDIALI”

L’utilizzo di nanoparticelle ha consentito ad un gruppo di ricercatori del Dipartimento di Chimica dell’Università di Torino di collocare un tassello importante nel processo conoscitivo della formazione di biomolecole complesse sulla superficie di minerali in epoche primordiali.

Il team di ricercatori autori della ricerca (da sinistra a destra: Yuriy Sakhno, Marco Vincenti, Chiara Deiana, Gianmario Martra, Marco Pazzi, Marco Fabbiani) con il Prof. Ugliengo (ultimo a destra) iniziatore di questo tipo di studi al Dipartimento di Chimica

Tra le problematiche che si inscrivono nell’ambito dello studio di sistemi complessi si collocano infatti anche le ricerche sugli eventi chimici e fisici che possono aver portato alla formazione sulla superficie del nostro pianeta di biomolecole sufficientemente grandi e strutturate da costituire una base per lo sviluppo di sistemi biochimici capaci di dare avvio alla comparsa della vita biologica, circa 3.7 miliardi di anni fa. Tra i principali costituenti di tale base compaiono i polipeptidi, risultato della condensazione di amminoacidi, la cui evoluzione dimensionale ed organizzativa è costituita da proteine ed enzimi.

A partire dall’ipotesi del fisico britannico J.D. Bernal, che all’inizio degli anni ’50 pose l’attenzione sulla possibile azione catalitica esercitata dalla superficie di alcuni minerali, principalmente argille, nella promozione della reazione tra biomolecole semplici in epoca prebiotica, si sono susseguiti vari studi su tipologie di minerali, condizioni e meccanismi molecolari capaci di dare origine a reazioni tra amminoacidi in condizioni prebiotiche. In questo lungo percorso sono stati definiti alcuni capisaldi conoscitivi, quale il ruolo della disidratazione nel corso della reazione tra amminoacidi adsorbiti, che in epoca prebiotica può essere stato il risultato dell’esposizione al sole dei sistemi reattivi. Tuttavia, gli esperimenti condotti partendo da amminoacidi non precedentemente attivati tramite opportune reazioni avevano messo in evidenza la formazione solo di peptidi contenenti al massimo 6 unità amminoacidiche, indicando che la reazione di interesse poteva avvenire, ma con un corso limitato. Inoltre, mancavano indicazioni di come strutture polipeptidiche, una volta formate alla superficie dei minerali, potessero muoversi per dare origine a strutture organizzate, passaggio importante verso lo sviluppo di sistemi più complessi quali quelli necessari per la comparsa di una vera e propria reattività biochimica.

Al superamento di queste due problematiche ha contribuito una ricerca svolta presso l’Università degli Studi di Torino, i cui risultati sono stati pubblicati recentemente sulla rivista Angewandte Chemie (anno 2014, vol. 53, fascicolo 18, pp. 4671-4674), tra le più prestigiose a livello internazionale in ambito chimico. Grazie all’iniziativa del Prof. Piero Ugliengo, al Dipartimento di Chimica è infatti attiva da alcuni anni una linea di ricerca dedicata proprio alla comprensione di meccanismi molecolari alla superficie di solidi di interesse per la chimica prebiotica. Nell’ambito di tale attività, un team costituito da chimico-fisici, il Prof. Martra ed i Dott. Deiana, Sakhno, Barberis e Fabbiani, e di chimici analitici, il Dott. Pazzi ed il Prof. Vincenti, hanno infatti messo a punto un sistema sperimentale grazie al quale hanno potuto verificare come alla superficie di alcuni ossidi, tra i più rappresentativi dei substrati minerali di interesse nel settore, la reazione tra amminoacidi possa portare alla formazione di catene peptidiche lunghe fino a 16 termini. Un elemento importante è stato l’utilizzo di tali ossidi in forma nanoparticellare, e quindi con un elevato sviluppo della superficie rispetto alla massa, che ha consentito la produzione di polipeptidi in quantità sufficienti da essere rilevate tramite specifiche determinazioni strumentali. Inoltre, in questo modo è stato possibile osservare come, in seguito a successiva idratazione con pochi strati molecolari di acqua, i polipeptidi possano muoversi sulle superfici dando origine a fenomeni di auto-assemblaggio, a formare insiemi con porzioni organizzate secondo i due motivi strutturali base dei sistemi proteici, elicoidali e a foglietti-beta. Si tratta della prima osservazione dello svolgimento sequenziale, alla superficie di un solido, della formazione catalitica di polipeptidi a catena lunga partendo da amminoacidi non attivati e della loro successiva evoluzione in strutture con un certo grado di organizzazione. Per l’importanza riconosciuta a questo studio dai valutatori del manoscritto inviato per la pubblicazione e dall’editore scientifico della rivista, il lavoro è stato pubblicato come “hot paper”, connotazione riservata agli articoli di maggior rilievo in settori di ricerca in rapida evoluzione e di elevato interesse attuale, e ad esso è stata dedicata una delle copertine del fascicolo a stampa in cui è apparso.